Proteíny, ich štruktúra a funkcia

Kdekoľvek stretávame život
zistíme, že je spojená
s akýmkoľvek proteínovým telom.

F. Engels

Cieľov. Rozšíriť poznatky o bielkovinách ako prírodných polymérov, rozmanitosť ich funkcií v spojení so štruktúrou a vlastnosťami; používať experimenty s proteínmi na realizáciu interdisciplinárnych spojení a na rozvoj študentského záujmu.

Študijný plán

  • Úloha bielkovín v tele.
  • Zloženie, štruktúra, vlastnosti bielkovín.
  • Funkcie bielkovín.
  • Syntéza proteínov.
  • Transformácia bielkovín v tele.

POSTUP

Úloha bielkovín v tele

Učiteľ biológie. Z organických látok v živých bunkách hrajú dôležitú úlohu bielkoviny. Tvoria približne 50% bunkovej hmoty. Vďaka bielkovinám získalo telo schopnosť pohybovať sa, rozmnožovať, rásť, absorbovať potraviny, reagovať na vonkajšie vplyvy atď.
"Život je spôsob existencie bielkovinových telies, ktorých základným bodom je neustály metabolizmus s okolitou vonkajšou povahou a so zastavením tohto metabolizmu aj život prestáva, čo vedie k rozkladu bielkovín," napísal Engels vo svojich spisoch.

Zloženie, štruktúra, vlastnosti bielkovín

Učiteľka chémie. Proteíny sú komplexné vysokomolekulárne prírodné zlúčeniny postavené z a-aminokyselín. Zloženie bielkovín obsahuje 20 rôznych aminokyselín, teda veľké množstvo proteínov s rôznymi kombináciami aminokyselín. Z 33 písmen abecedy môžeme vytvoriť nekonečný počet slov, teda 20 aminokyselín - nekonečný počet bielkovín. U ľudí je až 100 000 bielkovín.
Proteíny sú rozdelené na proteíny (jednoduché proteíny) a proteíny (komplexné proteíny).
Počet aminokyselinových zvyškov v molekulách je odlišný: inzulín - 51, myoglobín - 140r proteín od 10 000 do niekoľko miliónov.
Historické zázemie. Prvá hypotéza o štruktúre proteínovej molekuly bola navrhnutá v 70. rokoch 20. storočia. Bola to ureidová teória štruktúry proteínov. V roku 1903 navrhol nemecký vedec E.G. Fisher peptidovú teóriu, ktorá sa stala kľúčom k tajomstvu štruktúry proteínov. Fisher navrhol, že proteíny sú polyméry aminokyselinových zvyškov spojených peptidovou väzbou NH-CO. Myšlienka, že proteíny sú polymérne formácie, bola vyjadrená v roku 1888 ruským vedcom A.Ya Danilevsky. Táto teória bola potvrdená v nasledujúcich dielach. Podľa polypeptidovej teórie majú proteíny určitú štruktúru.
(Demonštrácia filmu "Primárna, sekundárna, terciárna štruktúra proteínu.")
Mnoho proteínov pozostáva z niekoľkých polypeptidových častíc, ktoré sú zložené do jednej jednotky. Takže molekula hemoglobínu (C738H1166S2fe4O208) pozostáva zo štyroch podjednotiek. Upozorňujeme, že Mr vaječný bielok = 36 000, Mr svalový proteín = 1,500,000.

Primárna štruktúra proteínu je sekvencia striedania aminokyselinových zvyškov (všetky väzby sú kovalentné, silné) (obrázok 1).

Hľadajte slová podľa masky a definície

Vyhľadávanie podľa kľúčových slov

Voltaire bol porovnávaný jeho príbuznými s týmto živým zvieraťom.

Rečníci hovoria, že nebola ani biela.

Darček pre Veroniku z filmu "Žeriavy lietajú".

V Rusku sa toto zviera najprv nazývalo verbalizátorom a neskôr v jednom z druhov tohto zvieraťa, ktoré sa odlišovalo od ostatných vo svojej farbe, dostal iný názov.

Aké kožušinové zviera urobilo neoceniteľný príspevok k rozvoju svetového maliarstva?

Aký hlodavec žije na stromoch a stavia hniezda?

Bola to tá, ktorá s Strelkou lietala.

Kto nykat orechy v dutine?

Kto žije v teplej dutine?

"Od vetvičky až po vetvičky, športové, šikovné, agilné, nie vtáčie" (hádanka).

Kožušinové zviera sa spomína v Príbehu cára Salta.

Ktoré zviera spí najdlhšie - deväť mesiacov v roku?

Zviera, na ktoré je píšťalka pripojená k ruskému žartu.

Všetky orechy matice.

Zviera, ktorého sniper by mal padnúť do oka.

Malé zviera s veľkým hustým chvostom, hlodavec.

Prezývka je pes, ktorý bol v priestore.

Názov potkana z karikatúry "Belka a šípka".

Veverička spieva piesne a hltava zlaté orechy ako prírodný fenomén.

Jedným z detí vesmírnych psov v továrni "Belka a Strelka. Nezbedná rodina.

Francúzsky biochemik a mikrobiológ, jeden z autorov hypotézy prenosu genetických informácií a genetická regulácia syntézy bielkovín v bakteriálnych bunkách.

Hlavný zdroj bielkovín v ľudskej výžive.

Jedným z detí vesmírnych psov v továrni "Belka a Strelka. Nezbedná rodina.

Prvok terciárnej štruktúry proteínu, ktorý je pomerne stabilný a nezávislý subštruktúru proteínu, ktorého skladanie je nezávislé od ostatných častí.

Francúzsky mikrobiológ, genetik, jeden z autorov hypotézy prenosu genetických informácií a regulácia syntézy bielkovín v bakteriálnych bunkách.

Francúzsky virológ a genetik, výskumník v teórii regulácie syntézy bielkovín.

Charakter série animovaných celovečerných filmov "Ľadová éra", "mužská šaubovitá krysa", posadnutý žaludmi.

Cukrovinky s bielymi bielkami.

Jedným z detí vesmírnych psov v továrni "Belka a Strelka. Nezbedná rodina.

Cievny bieliaci proteín.

V jeho kniežatstve spieva pieseň.

Izraelský biochemik, držiteľ Nobelovej ceny za chémiu v roku 2004 za objavenie rozkladu bielkovín sprostredkovaných ubikvitínom.

Čo prenasleduje škrabatá zubatá škrabka z karikatúry ľadovej doby?

Táto časť DNA je časťou génu, ale neobsahuje informáciu o sekvencii aminokyselín proteínov.

Sladká miska nastrúhaných jabĺk alebo marhúľ šľahačka s bielkami a cukrom.

Cukrovinkový výrobok, tradične vyrobený z medu, cukru, vaječného bielka a pražených mandlí alebo iných orechov, zvyčajne obdĺžnikových alebo okrúhlych.

Hare hral túto hru s veveričkami na začiatku Marshakovej 12-mesačnej hry.

Látka vznikla v tele zvierat z produktov rozpadu bielkovín.

Animované série "Belka a Strelka. Škodlivý. ".

Tretia spoločnosť v oblasti bielkovín a tukov.

Zvýšená vylučovanie močoviny močom v závislosti od zvýšeného spaľovania bielkovín nachádzajúcich sa v tkanivách.

Liečivo, ktoré zvyšuje syntézu bielkovín v tele.

Francúzsky chemik, ktorý izoloval glycín a leucín z proteínového hydrolyzátu.

Produkt čiastočnej hydrolýzy proteínu spojivového tkaniva je kolagén, ktorý môže tvoriť gély pri ochladení roztoku.

Syntéza proteínov vyžaduje RNA a túto organellu.

Závažné dedičné ochorenie, ku ktorému dochádza v dôsledku neznášanlivosti obilných bielkovín - gluténu.

Proteín syntetizovaný pod kontrolou regulačného génu, ktorý sa môže viazať na operátora, blokuje jeho funkciu a tým inhibuje syntézu proteínov.

Ruský fyziológ 20. storočia, ktorý navrhol ukazovateľ nutričnej hodnoty bielkovín.

Číra tekutina s nedostatkom bielkovín vo vnútri labyrintu vnútorného ucha.

Ryby žijúce na pobreží Antarktídy sú jedinými stavovcami, ktoré nemajú červené krvinky a tento proteín.

Špeciálny krvný sérový proteín, ktorý je tvorený hlavne v tele, imunizovaný na baktérie alebo cudzorodé proteíny a dáva zrazeninu, keď s ňou prichádza do styku.

Akékoľvek zmeny v prírodnej (natívnej) štruktúre proteínovej molekuly, nukleovej kyseliny a iných biopolymérov, ktoré nie sú sprevádzané pretrhnutím silných kovalentných chemických väzieb.

Subcelulárna štruktúra pozostávajúca z messengerovej RNA a proteínu, ktorá poskytuje uloženie dedičných informácií v cytoplazme.

Zvýšená exkrécia proteínu v moči.

Úplná alebo čiastočná obnova denaturovaných biopolymérov (nukleových kyselín, proteínov) ich prirodzených vlastností.

Neštandardná aminokyselina, ktorá je súčasťou kolagénového proteínu a niektorých glykoproteínov.

Zvýšený obsah bielkovín v žlči.

Zvýšený obsah bielkovín v žlči.

Znížený obsah proteínov v sére sa pozoruje, keď je nedostatočný príjem alebo významná strata.

Väzba histamínu na sérové ​​proteíny.

Zvýšený obsah bielkovín v krvi.

Spôsob separácie proteínov založený na pohybe ich molekúl pôsobením konštantného napätia v oblasti s hodnotou pH zodpovedajúcou izoelektrickému bodu tohto proteínu

Počet nájdených definícií: 54

Hlavný zdroj bielkovín v ľudskej výžive, 4 písmená, skanvord

Slovo 4 písmenami, prvé písmeno je "M", druhé písmeno je "I", tretie písmeno je "C", štvrté písmeno je "O", slovo s písmenom "M", posledné je "O". Ak nepoznáte slovo z krížovky alebo krížovky, naša stránka vám pomôže nájsť najzložitejšie a neznámejšie slová.

Hádajte hádanku:

Celý týždeň máme odpočinok, všetci sa zaobchádzame s palacinkami. Sprevádzame studenú zimu a stretneme sa s teplom. Zobraziť odpoveď >>

Letí celú noc - myši dostanú. A bude to ľahké - spánok letí do dutiny. Zobraziť odpoveď >>

Celá cesta je pokrytá hráškom. Zobraziť odpoveď >>

Ďalšie významy slova:

Náhodná hádanka:

Ak poviete "nepríďte!" Príde to tak. Ak poviete "Neopúšťaj!", Stále to zostáva. Čo je to?

Náhodný vtip:

Potichu na zápästí sa tanečná podlaha zmení na prsteň.

Skanvordy, krížovky, sudoku, kľúčové slová online

Štruktúra a funkcia proteínov

Bielkoviny (bielkoviny) tvoria 50% suchej hmotnosti živých organizmov.

Proteíny sú zložené z aminokyselín. Každá aminokyselina má aminoskupinu a kyselinovú (karboxylovú) skupinu, ktorej interakcia vytvára peptidovú väzbu, a preto sa tieto proteíny tiež nazývajú polypeptidy.

Proteínové štruktúry

Primárny - reťazec aminokyselín viazaný peptidovou väzbou (silný, kovalentný). Striedaním 20 aminokyselín v inom poradí môžete získať milióny rôznych bielkovín. Ak sa v reťazci zmení aspoň jedna aminokyselina, štruktúra a funkcie proteínu sa zmenia, preto sa primárna štruktúra považuje za najdôležitejšiu v proteíne.

Sekundárna - špirála. Udržiavané vodíkovými väzbami (slabé).

Terciárna - guľôčka (guľôčka). Štyri druhy väzieb: disulfid (sírový mostík) je silný, ostatné tri (iónové, hydrofóbne, vodíkové) sú slabé. Každý proteín má svoju vlastnú formu gulôčok, na ktorej závisí jej funkcia. Pri denaturácii dochádza k zmene tvaru globule, čo ovplyvňuje prácu proteínu.

Kvartérne - nie všetky proteíny. Pozostáva z niekoľkých globulí, prepojených rovnakými spojeniami ako v terciárnej štruktúre. (Napríklad hemoglobín.)

denaturácia

Ide o zmenu tvaru proteínovej globuly spôsobenej vonkajšími vplyvmi (teplota, kyslosť, slanosť, pridanie iných látok atď.),

  • Ak sú účinky na proteín slabé (zmena teploty o 1 °), potom dochádza k reverzibilnej denaturácii.
  • Ak je náraz silný (100 °), denaturácia je nezvratná. V tomto prípade sú všetky štruktúry okrem primárneho objektu zničené.

Proteínové funkcie

Existuje veľa z nich, napríklad:

  • Enzýmové (katalytické) enzýmové proteíny urýchľujú chemické reakcie vďaka tomu, že aktívne centrum enzýmu sa približuje k látke vo forme, ako kľúč k zámke (komplementarita, špecificita).
  • Konštrukcia - bunka, s výnimkou vody, sa skladá hlavne z bielkovín.
  • Ochranné protilátky bojujú proti patogénom (imunita).

Stále môžete čítať

Testy a úlohy

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Sekundárna štruktúra proteínovej molekuly má formu
1) špirály
2) dvojitá špirála
3) guľôčka
4) vlákna

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Vodíkové väzby medzi skupinami CO a NH v proteínovej molekule dávajú tvar špirály charakteristickej pre štruktúru
1) primárne
2) sekundárne
3) terciárne
4) kvartérne

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Proces denaturácie proteínovej molekuly je reverzibilný, ak väzby nie sú zničené.
1) vodík
2) peptidu
3) hydrofóbne
4) disulfid

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Kvartérna štruktúra proteínovej molekuly sa vytvorí ako výsledok interakcie
1) jednej molekuly proteínu podľa typu S-S väzieb
2) niekoľko polypeptidových filamentov tvoriacich guľôčku
3) časti jednej proteínovej molekuly v dôsledku vodíkových väzieb
4) proteínový globulár s bunkovou membránou

Stanovte zhodu medzi charakteristikou a funkciou proteínu, ktorý vykonáva: 1) regulačný, 2) štrukturálny
A) je súčasťou centriolu
B) tvorí ribozóm
B) je hormón
D) tvoria bunkové membrány
D) mení aktivitu génov.

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Sekvencia a počet aminokyselín v polypeptidovom reťazci je
1) primárnu štruktúru DNA
2) primárnu štruktúru proteínu
3) sekundárna štruktúra DNA
4) sekundárna štruktúra proteínu

Vyberte tri možnosti. Proteíny u ľudí a zvierat
1) slúžia ako hlavný stavebný materiál
2) sa rozkladajú v črevách na glycerol a mastné kyseliny
3) sú vytvorené z aminokyselín
4) v pečeni premeniť na glykogén
5) uložené na sklade
6) ako enzýmy urýchľujú chemické reakcie

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Sekundárna štruktúra proteínu, ktorá má formu špirály, je zachovaná väzbami
1) peptidu
2) iónové
3) vodík
4) kovalentné

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Aké spojenia určujú primárnu štruktúru molekúl bielkovín?
1) hydrofóbne medzi aminokyselinovými radikálmi
2) vodík medzi polypeptidovými vláknami
3) peptid medzi aminokyselinami
4) vodík medzi skupinami -NH- a -CO-

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Primárna štruktúra proteínu je tvorená väzbou
1) vodík
2) vysoká energia
3) peptidu
4) iónový

Vyberte ten, ktorý je najvhodnejší. Základom tvorby peptidových väzieb medzi aminokyselinami v molekule proteínu je
1) princíp komplementarity
2) nerozpustnosť aminokyselín vo vode
3) rozpustnosť aminokyselín vo vode
4) prítomnosť karboxylových a amínových skupín


Nasledujúce znaky, s výnimkou dvoch, sa používajú na opis štruktúry, funkcií zobrazenej organickej hmoty. Identifikujte dva znaky "vynechajte" zo všeobecného zoznamu a napíšte čísla, pod ktorými sú uvedené.
1) má štrukturálne úrovne organizácie molekúl
2) je súčasťou bunkových stien
3) je biopolymér
4) slúži ako matica pre preklad
5) pozostáva z aminokyselín

Všetky znaky nižšie, s výnimkou dvoch, sa môžu použiť na opis enzýmov. Identifikujte dva znaky "vypadávajúce" zo všeobecného zoznamu a napíšte čísla, pod ktorými sú uvedené.
1) sú súčasťou bunkových membrán a bunkových organoidov
2) hrajú úlohu biologických katalyzátorov
3) majú aktívne centrum
4) ovplyvňujú metabolizmus reguláciou rôznych procesov
5) špecifické proteíny


Pozrite sa na obrázok s obrázkom polypeptidu a uveďte (A) úroveň jeho organizácie, (B) tvar molekuly a (B) typ interakcie, ktorý túto štruktúru podporuje. Pre každé písmeno vyberte príslušný výraz alebo zodpovedajúci koncept zo zoznamu.
1) primárna štruktúra
2) sekundárna štruktúra
3) terciárna štruktúra
4) nukleotidové interakcie
5) kovová väzba
6) hydrofóbne interakcie
7) fibrilárne
8) guľovitý

Bunky, proteíny a gény

Bunky, proteíny a gény

Život je spôsob existencie proteínových telies.

Naše telo je impérium buniek, z ktorých každá je miniatúrna továreň na výrobu bielkovín. Mnohé z týchto základných makromolekúl sa môžu izolovať z tela vo forme belavých práškov, ktoré sa ukladajú v dôsledku chemických reakcií na dne trubice. Preto meno. Pamätajte - vo vriacej vode sa časť obsahu kuracieho vajca tiež stáva biele.

Molekuly proteínov sú podobné dlhým reťazcom perličiek, v ktorých úlohu jednotlivých jednotiek hrajú 20 rôznych aminokyselín, ktoré môžu byť navzájom spojené v akomkoľvek poradí. Ak porovnáme aminokyseliny s písmenami abecedy, potom budú proteíny podobné slovám z nich, ktoré sú len veľmi dlhé. Predstavte si, ako vytvoriť samostatný proteín je veľmi jednoduché. Predstavte si, že na stole máte 20 sklenených pohárov, z ktorých každá je naplnená korálkami inej farby. Perličky sú aminokyseliny. Začnete vyrábať reťazec takých korálkov, postupne ich vziať náhodne z plechoviek a strčiť ich na vlákno. V dôsledku toho získate viacfarebný reťazec. Toto je model proteínovej molekuly. Počet rôznych variantov bielkovín zložených z piatich aminokyselín už presahuje tri milióny. Zloženie priemerného proteínu je 100 až 200 aminokyselín. Je zrejmé, že rozmanitosť reťazcov takej dĺžky sa bude merať úplne astronomickými číslami.

Proteíny sú jedným z hlavných "stavebných materiálov", ktoré tvoria bunky a mnohé časti nášho tela. Napríklad hlavne svalové vlákna, šľachy, väzy, vlasy a nechty sú vyrobené z proteínov. Niektoré proteíny sú podobné nákladným automobilom - prepravujú rôzne látky v tele. Dobrým príkladom je hemoglobínový proteín nachádzajúci sa v červených krvinkách. Je schopný pripojiť dve molekuly kyslíka iba za dve stotiny sekundy a potom ich preniesť cez krvné cievy do akejkoľvek časti tela. Špeciálne proteíny vnímajú svetlo a farbu, iné prispievajú k prechodu nervových signálov a ďalšie - imunoglobulíny - bojujú proti cudzorodým mikroorganizmom. Mnohé proteíny sú enzýmy. Bez nich by nebolo možné stráviť jedlo a skutočne akúkoľvek transformáciu chemických zlúčenín v procese metabolizmu. Takmer každá chemická reakcia v našom tele, v dôsledku ktorej sa jedna látka prevádza na inú, sa uskutočňuje pomocou vlastného proteínového enzýmu. Bez preháňania môžeme povedať, že pomocou bielkovín bunka vytvára všetky svoje ďalšie molekuly.

Z toho vyplýva, že ak sa pýtame na vytvorenie živých buniek, prvou vecou, ​​ktorú potrebujeme, je informácia o všetkých jej proteínoch. Existuje veľa, ale nie nekonečné číslo. Napríklad počet rôznych variant bielkovín v koliformných baktériách sa odhaduje na dvetisíc. Predpokladá sa, že bunky zložitejšie organizovaných tvorov, vrátane ľudí, obsahujú približne tri tisíce rôznych variantov proteínov. Informácie o štruktúre proteínu, ako už viete, sú v skutočnosti redukované na sekvenciu aminokyselín, z ktorých je zložená. Takéto informácie sú najdôležitejšie a cenné pre každý organizmus. Musia byť uložené a prenášané z generácie na generáciu.

Informácie o zložení aminokyselín telových proteínov sú zaznamenané vo svojich DNA molekulách. Táto skratka, ktorú pravdepodobne narazíte, pochádza zo slov "Deoxyribonukleová kyselina", ktoré svojou dĺžkou naznačujú zložitosť štruktúry tejto polymérnej makromolekuly. Každý polymér pozostáva z monomérov - zvláštnych perličiek, ktoré sa spájajú do zložitejších štruktúr. DNA monoméry sa nazývajú nukleotidy. Dostali svoje meno z jadra latinského slova - jadro, pretože molekuly DNA sú prevažne v jadre buniek.

Nedotkne sa všetkých jemností organizácie DNA. Postačí pripomenúť, že v populárnej literatúre sa táto "molekula života" často porovnáva s dlhým textom. Táto obrazová analógia je určite pravda. Stačí si uvedomiť, že na rozdiel od bežných textov, DNA odhalenie nie je napísané v tridsiatich troch, ale len v štyroch "listoch". Ich úlohu zohrávajú špeciálne chemické zlúčeniny: dusíkaté bázy adenín, tymín, guanín a cytozín. Často sú znázornené na diagramoch vo forme štyroch písmen: A, T, G, C. Tieto "písmená" v reťazci DNA sa navzájom lineárne vzájomne líšia a tvoria jedinú dlhú "linku". Každá trojnásobná dusíkatá báza kóduje jednu aminokyselinu. Segment DNA, na ktorom sa zaznamenávajú informácie o jednom proteíne, sa nazýva gén. Inými slovami, informácie o každom z vašich proteínov sú uložené na vlastnom segmente molekuly DNA.

Molekula DNA je dvojnásobná. Skladá sa z dvoch navzájom stočených reťazí. Akýkoľvek adenín umiestnený na tom istom reťazci je spojený s opačným tymínom za druhú cenu dvomi chemickými väzbami a guanínom s cytozínom tri. Zreteľne si predstavte, že štruktúra DNA je okamžitá. Nakúpte dlhý zips v obchode a otočte to spirálovito. Tu máte model DNA! Samostatné zuby zipu budú hrať úlohu dusíkatých báz A, T, G a C. Zároveň si predstavte, že tieto zuby sú štyri rôzne typy a sú spojené v pároch a analógia DNA bude dokonca dokonalejšia!

V každej bunke vášho tela je malá bublina - jadro. Nachádza sa v ňom dlhé vlákna molekúl DNA, ktoré zaznamenali informácie o všetkých proteínoch vo vašom tele. Zakaždým, keď bunka potrebuje syntetizovať novú kópiu niektorého z jej proteínov, extrahuje informácie o jej štruktúre z jadra. Takto sa bunkové jadro podobá na pevný disk počítača, v ktorého pamäti sú uložené rôzne informácie, dáta a dokumenty. Všetky genetické informácie o bunke alebo organizme sa nazývajú genotyp. Externý prejav tejto informácie, tj bielkovín, tkanív, orgánov, ako aj ukazovatele, ako napríklad veľkosť, farba a tvar, tvoria fenotyp (grécky phaino - I show).

Fenotyp je kolekcia telesných prvkov, ktoré možno registrovať, zvážiť a merať. Môžete priniesť túto analógiu. Informácie na pevnom disku počítača sú podobné genotypu. Samotné informácie sa nedajú vidieť. Ale prejavy týchto informácií na obrazovke monitora sú celkom zrejmé.

Nebolo by ani veľkou prehnanosťou porovnávať vlákna DNA uložené v jadrách buniek s rozprávkovou ihlou, ktorá spočívala vo vajci, ktorá bola v kačke, ktorá sedela v rakve... Pamätáte si príbeh Koshcheja? Je nevyhnutné dostať sa k ihlu a zlomiť ju, ako končí život nesmrteľného starca. Vo všeobecnosti, rovnaká situácia s DNA. Mnohé z jeho škôd, ktoré sa nazývajú mutácie, môžu niekedy viesť k katastrofickým následkom!

Správna poloha každej zo štyroch znakov A, T, G a C v DNA a ich presné spojenie so značkami na opačnom reťazci sú mimoriadne dôležité pre správnu funkciu bunky. Dokonca aj jediné "preklep" v texte DNA môže viesť k vážnym následkom. Pretože, ako už bolo spomenuté, každé tri znaky kódujú jednu aminokyselinu, ako výsledok zmeny dokonca jednej značky v DNA, bunka začne produkovať proteín, v ktorom môže byť jedna aminokyselina nahradená inou. Ak táto aminokyselina bude hrať kľúčovú úlohu v tomto proteíne, jeho práca bude značne narušená. Inými slovami, "typos" v DNA môže hrať osudovú úlohu, ako v textoch dôležitých dokumentov. Sudca bude čítať "beat" namiesto "piť" a odsúdený nebude dosť dobrý!

Nezabudnite, že takéto chyby sú najmä príčinou určitých druhov rakoviny. V dôsledku mutácií, ktoré môžu byť spôsobené zvýšenými dávkami žiarenia, prebytkom ultrafialového žiarenia alebo pôsobením špeciálnych karcinogénnych látok, dochádza k poškodeniu jedného alebo druhého poškodenia DNA bunky. Ak tieto miesta (gény) kódujú proteíny dôležité pre život buniek, dôsledky takéhoto poškodenia môžu byť dramatické. V najlepšom prípade bunka nebude schopná vykonať potrebnú prácu a v najhoršom prípade sa taktiež množí nekontrolovateľne, čo iniciuje vznik nádoru.

Hovoríme však o mechanizmoch rakovinových buniek a rôznych typoch poškodení DNA. Teraz je potrebné iba pripomenúť jednoduché školské pravdy:

1. Informácie o štruktúre všetkých bielkovín ľudského tela sú zaznamenané v molekulách DNA.

2. Časť DNA s informáciami o jednom konkrétnom proteíne sa nazýva gén.

Jednoduché a zložité proteíny

Jednoduché proteíny sa nazývajú, čo sa pri hydrolyzovaní rozkladá len na aminokyseliny. Názov je pomerne ľubovoľný, pretože väčšina takzvaných jednoduchých proteínov v bunkách je spojená s inými neproteínovými molekulami.

Napriek tomu sa tradične rozlišujú nasledujúce skupiny jednoduchých proteínov:

1. Históny - hlavné proteíny s nízkou molekulovou hmotnosťou, sú zapojené do balenia buniek DNA, sú vysoko konzervatívne proteíny, mutácie v nich sú smrteľné. Existuje päť histónových frakcií: frakcia H1 je bohatá na lyzín, frakcie H2A a H2b sú mierne bohaté na lyzín a frakcie H3 a H4 sú bohaté na arginín. Aminokyselinová sekvencia histónov sa v procese vývoja málo zmenila, históny cicavcov, rastlín a kvasiniek sú navzájom veľmi podobné. Napríklad človek a pšenica H4 sa líšia iba v niekoľkých aminokyselinách, okrem veľkosti proteínovej molekuly a jej polarity sú celkom konštantné. Z toho môžeme konštatovať, že históny boli optimalizované v dobe spoločného predchodcu zvierat, rastlín a húb (pred viac ako 700 miliónmi rokmi). Hoci sa v histónových génoch odvtedy vyskytli nespočetné bodové mutácie, všetci zjavne vyústili do zániku mutantných organizmov.

2. Protamíny sú skupina najjednoduchších nízkomolekulárnych proteínov, majú výrazné základné vlastnosti vďaka obsahu 60-85% arginínu, sú dobre rozpustné vo vode, sú analógy histónov, ale DNA balenia sa bližšie u spermií na stavovcoch, aby sa predišlo prerušeniu bunkového delenia.

3. Prolaminy sú obilné proteíny, obsahujú 20-25% kyseliny glutámovej a 10-15% prolínu, rozpustné v 60-80% alkohole, zatiaľ čo iné proteíny sa v týchto podmienkach zrážajú. V prolaminoch takmer žiadny lyzín, ktorý významne znižuje nutričnú hodnotu rastlinných bielkovín.

4. Gluteíny sú tiež bielkoviny rastlinného pôvodu, tvoria veľkú časť lepok obilnín.

5. Albuminy - krvné bielkoviny, tvoria viac ako polovicu krvných bielkovín, patria do globulárnych proteínov, sú rozpustné vo vode a slabých roztokoch solí, vyzrážajú sa v nasýtenom roztoku (NH4)2SO4, Izoelektrický bod - 4.7 má vysoký negatívny náboj pri pH v krvi. Ľudský albumín sa skladá z jediného polypeptidového reťazca obsahujúceho 584 aminokyselinových zvyškov s vysokým obsahom asparágových a glutámových kyselín. Molekuly majú tri opakujúce sa homológne domény, z ktorých každá obsahuje šesť disulfidových mostíkov. Možno predpokladať, že v priebehu vývoja sa gén určujúci tento proteín dvakrát rozmnožil. Albumín spôsobuje hlavný osmotický tlak krvi (nazýva sa to onkotický) a má schopnosť viazať lipofilné látky, čoho výsledkom je transport mastných kyselín, bilirubínu, liečivých látok, niektorých steroidných hormónov, vitamínov, vápnikových i horčíkových iónov. Albuminy existujú v rastlinných bunkách, kde sú charakterizované vysokým obsahom metionínu a tryptofánu.

6. Globulíny - globulárne plazmatické bielkoviny sa rozpúšťajú len v slabom roztoku NaCl v nenasýtenom roztoku (NH4)2SO4 čoho výsledkom je ich separácia od albumínu. Pomer albumínu a globulínov je dôležitou biochemickou charakteristikou krvi, ktorá sa udržiava na konštantnej úrovni. Globulíny počas elektroforézy sú rozdelené na niekoľko frakcií:

α1 - antitrypsín, antichymotrypsín, protrombín, kortikosteroidy transcortín, transportér progesterónu, globulín pre prenos tyroxínu;

α2 - antitrombín, cholínesteráza, plazminogén, makroglobulín, väzbové proteázy a transportné ionty zinku, proteín transportujúci retinol, proteín transportujúci vitamín D;

β - obsahuje transferín, železo nesúci, ceruloplazmín, medený nosič, fibrinogén, globulín nesúci pohlavný hormón, transcobalamín, vitamín B12, C-reaktívny proteín, ktorý aktivuje systém komplementu;

Existujú aj rastlinné globulíny, ktoré sa vyznačujú vysokým obsahom arginínu, asparagínu a glutamínu a pozostávajú z dvoch frakcií.

7. Skleroproteíny - proteíny, ktoré sú nerozpustné alebo čiastočne rozpustné vo vode, vodné roztoky neutrálnych solí, etanol a zmesi etanolu s vodou. Jedná sa o vláknité bielkoviny (keratíny, kolagén, fibroín atď.), Sú vysoko odolné voči chemickým činidlám, pôsobia proteolytické enzýmy a v organizme vykonávajú štrukturálnu funkciu.

8. Toxické bielkoviny - toxíny hadího jedu, škorpiónov, včiel. Sú charakterizované veľmi nízkou molekulovou hmotnosťou.

Komplexné proteíny sú proteíny, ktoré sa počas hydrolýzy rozkladajú na aminokyseliny a neproteínové látky. Ak sa neproteínová látka silne spája s proteínovou zložkou, potom sa nazýva protetická skupina.

Komplexné bielkoviny sú rozdelené do typov v závislosti od ne-proteínovej zložky.

Chromoproteíny - obsahujú farebnú látku ako protetickú skupinu.

Rozdelené do troch skupín:

a) hemoproteíny (železné porfyríny) - hemoglobín, myoglobín, cytochrómy, kataláza, peroxidáza,

c) flavoproteíny - FAD a FMN, ktoré sú súčasťou oxidoreduktáz.

Metaloproteíny - obsahujú okrem proteínu aj ióny jedného alebo viacerých kovov. Tieto zahŕňajú proteíny obsahujúce nehemínové železo, ako aj proteíny koordinované s atómami kovov v komplexných enzýmových proteínoch:

a) feritín - vysokomolekulárny vo vode rozpustný komplexný proteín obsahujúci asi 20% železa, koncentrovaný v slezine, pečeň, kostná dreň, zohráva úlohu v zásobe železa v tele. Železo v feritíne je v oxidovanej forme (FeO · OH)8· (FeO · PO3H2) a atómy železa sú naviazané na atómy dusíka peptidových skupín;

b) transferín - časť frakcie β-globulínu, obsahuje 0,13% železa, je nosičom železa v tele. Atóm železa sa kombinuje s proteínom prostredníctvom koordinačných väzieb pre hydroxylové skupiny tyrozínu.

Fosfoproteíny - proteíny obsahujúce kyselinu fosforečnú, naviazané esterovou väzbou na hydroxylové radikály serín a treonín. Obsah kyseliny fosforečnej dosahuje 1% fosfoproteínov. Vykonajte nutričnú funkciu ukladaním fosforu na vytvorenie kostného a nervového tkaniva.

Zástupcovia fosfoproteínov sú:

a) vitelin - biely vaječný žĺtok;

b) ichtulín - fosfoproteín z rybieho lúka.

c) kazeinogén, fosfoproteín z mlieka, existuje vo forme rozpustnej soli s Ca2 +, pri koagulácii mlieka sa Ca2 + oddelí a kazeín sa vyzráža;

Lipoproteíny - proteíny, ktoré obsahujú neutrálne tuky, voľné mastné kyseliny, fosfolipidy, cholesteridy ako protetickú skupinu. Lipoproteíny sú súčasťou cytoplazmatickej membrány a intracelulárnych membrán jadra, mitochondrie, endoplazmatického retikula a sú tiež prítomné vo voľnom stave (hlavne v krvnej plazme). Lipoproteíny sú stabilizované nekovalentnými väzbami rôznej povahy.

Plazmatické lipoproteíny majú charakteristickú štruktúru: vo vnútri je tučná kvapka (jadro) obsahujúca nepolárne lipidy (triacylglyceridy, esterifikovaný cholesterol); kvapka tuku je obklopená škrupinou, ktorá pozostáva z fosfolipidov a voľného cholesterolu, ktorých polárne skupiny sú premenené na vodu a hydrofóbne sú ponorené do jadra; Proteínová časť je reprezentovaná proteínmi nazývanými apoproteíny. Apoproteíny zohrávajú kľúčovú úlohu vo fungovaní lipoproteínov: slúžia ako rozpoznávacie molekuly pre membránové receptory a esenciálnych partnerov pre enzýmy a proteíny, ktoré sa podieľajú na metabolizme a metabolizme lipidov.

Plazmatické lipoproteíny sú rozdelené do niekoľkých skupín:

- chylomikrónové (CM) transportné lipidy z črevných buniek do pečene a tkanív;

- pre-ß-lipoproteíny (lipoproteíny s veľmi nízkou hustotou - VLDL), transportné lipidy syntetizované v pečeni;

- β-lipoproteíny (lipoproteíny s nízkou hustotou - LDL), transport cholesterolu do tkaniva;

- a-lipoproteíny (lipoproteíny s vysokou hustotou - HDL), transport cholesterolu z tkanív do pečene, odstránenie nadbytku cholesterolu z buniek, darovanie apoproteínov pre iné lipoproteíny.

Čím je väčšie lipidové jadro, to znamená väčšia časť nepolárnych lipidov, tým nižšia je hustota komplexu lipoproteínov. Chylomikróny nemôžu preniknúť do cievnej steny kvôli ich veľkej veľkosti a HDL, LDL a čiastočne VLDL. Avšak HDL kvôli svojej malej veľkosti sa ľahšie odstráni zo steny cez lymfatický systém, navyše majú vyššie percento proteínov a fosfolipidov a metabolizujú sa rýchlejšie ako tie, ktoré sú bohaté na cholesterol a triacylglycerid LDL a VLDL.

Glykoproteíny - obsahujú uhľohydráty a ich deriváty, silne spojené s proteínovou časťou molekuly. Sacharidové zložky okrem informatívnej (imunologickej) funkcie významne zvyšujú stabilitu molekúl na rôzne chemické, fyzikálne účinky a chránia ich pred pôsobením proteáz.

Glykozylované proteíny sú najčastejšie vonkajšou stranou cytoplazmatickej membrány a sekretované z bunkových proteínov. Spojenie medzi sacharidovou zložkou a proteínovou časťou v rôznych glykoproteínoch sa uskutočňuje prostredníctvom komunikácie cez jednu z troch aminokyselín: asparagín, serín alebo treonín.

Glykoproteíny zahŕňajú všetky plazmatické proteíny okrem albumínu, glykoproteíny cytoplazmatickej membrány, niektoré enzýmy, niektoré hormóny, glykoproteíny slizníc, krvné nemrznúce zmesi antarktických rýb.

Príkladom glykoproteínov sú imunoglobulíny - rodina glykoproteínov v tvare Y, v ktorých oba vrcholy môžu viazať antigén. Imunoglobulíny v tele sú vo forme membránových proteínov na povrchu lymfocytov a vo voľnej forme v krvnej plazme (protilátky). Molekula IgG je veľký tetramér dvoch identických ťažkých reťazcov (H-reťazcov) a dvoch identických ľahkých reťazcov (L-reťazcov). V obidvoch H reťazcoch je kovalentne viazaný oligosacharid. IgG ťažké reťazce pozostávajú zo štyroch globulárnych domén V, C1, C2, C3, ľahké reťazce - z dvoch globulárnych domén V a C. Písmeno C znamená konštantné oblasti, V - premenné. Obidve ťažké reťazce, rovnako ako ľahký reťazec s ľahkým reťazcom, sú spojené disulfidovými mostíkmi. Domény vnútri sú tiež stabilizované disulfidovými mostíkmi.

Domény majú dĺžku asi 110 aminokyselinových zvyškov a majú vzájomnú homológiu. Takáto štruktúra, samozrejme, vznikla v dôsledku duplikácie génu. V centrálnej oblasti molekuly imunoglobulínu sa nachádza kĺbová oblasť, ktorá dáva protilátkam intramolekulárnu mobilitu. Imunoglobulíny sú rozdelené enzýmom papaín na dva Fab a jeden fC-fragment. Obaja fab-fragmenty pozostávajú z jednej L-reťazca a N-koncovej časti H-reťazca a zachovávajú schopnosť viazať antigén. FC-fragment sa skladá z C-koncovej časti obidvoch H-reťazcov. Táto časť IgG vykonáva funkcie väzby na bunkový povrch, interaguje s komplementovým systémom a zúčastňuje sa prenosu imunoglobulínov bunkami.

Glycophorin, glykoproteín v membráne erytrocytov, obsahuje približne 50% sacharidov vo forme dlhého polysacharidového reťazca kovalentne pripojeného na jeden z koncov polypeptidového reťazca. Sacharidový reťazec vyčnieva smerom von z vonkajšej strany membrány, obsahuje antigénne determinanty, ktoré určujú krvnú skupinu, okrem toho existujú oblasti, ktoré viažu niektoré patogénne vírusy. Polypeptidový reťazec je ponorený do membrány, umiestnený uprostred glykopirínovej molekuly, hydrofóbna peptidová oblasť prechádza cez lipidovú dvojvrstvu, polárny koniec s negatívne nabitým glutamátom a aspartát zostáva ponorený do cytoplazmy.

Proteoglykány - líšia sa od glykoproteínov pomerom sacharidov a bielkovinových častí. V glykoproteínoch je na niektorých miestach glykozylovaná veľká molekula proteínu glykozylované zvyšky sacharidov, proteoglykány pozostávajú z dlhých uhľohydrátových reťazcov (95%), ktoré sú spojené s malým množstvom bielkovín (5%). Proteoglykány sú hlavnou látkou extracelulárnej matrice spojivového tkaniva, nazývajú sa tiež glykozaminoglykány, mukopolysacharidy. Sacharidová časť je reprezentovaná lineárnymi nerozvetvenými polymérmi konštruovanými z opakujúcich sa disacharidových jednotiek, pričom ich zloženie nevyhnutne zahŕňa zvyšky monoméru glukozamínu alebo galaktozamínu a kyseliny D- alebo L-idurónovej.

Zloženie proteoglykánov zahrňuje 0,04% kremíka, to znamená 130 až 220 opakujúcich sa jednotiek živočíšnych proteoglykánov, ktoré tvoria jeden atóm tohto prvku, medzi zástupcami rastlinného kráľovstva je obsah kremíka v pektínoch asi päťkrát vyšší. Predpokladá sa, že kyselina ortosilicová Si (OH)4 reaguje s hydroxylovými skupinami uhľohydrátov, čo vedie k vzniku éterových väzieb, ktoré môžu zohrávať úlohu mostov medzi reťazcami:

Niektorí zástupcovia proteoglykánov:

1. Kyselina hyalurónová je veľmi rozšírený proteoglykán. Je prítomný v spojivovom tkanive zvierat, sklovca v oku, v synoviálnej tekutine kĺbov. Okrem toho sa syntetizuje rôznymi baktériami. Hlavnými funkciami kyseliny hyalurónovej sú väzba vody v medzibunkovom priestore, zadržanie buniek v želatínovej matrici, mazacie vlastnosti a schopnosť zmäknúť šoky, účasť na regulácii priepustnosti tkaniva. Podiel bielkovín je 1-2%.

Disacharidová jednotka pozostáva z rezídua kyseliny glukurónovej a zvyšku N-acetylglukózamínu, viazaného glykozidickou väzbou β (1 → 3) a disacharidové jednotky sú spojené glykozidovým spojom β (1 → 4). Kvôli prítomnosti β (1 → 3) väzieb molekula kyseliny hyalurónovej, ktorá obsahuje niekoľko tisíc monosacharidových zvyškov, prijíma konformáciu helixu. Na jednu otočku skrutkovice sú tri disacharidové bloky. Hydrofilné karboxylové skupiny zvyškov kyseliny glukurónovej lokalizované na vonkajšej strane skrutkovice môžu viazať Ca2 + ióny. Vzhľadom na silnú hydratáciu týchto skupín sa kyselina hyalurónová a iné proteoglykány viažu na 10000-krát väčší objem vody, keď sa vytvárajú gély.

zvyšok kyseliny glukurónovej + N-acetylglukózamínový zvyšok

2. Chondroitín sulfáty - líšia sa od kyseliny hyalurónovej tým, že namiesto N-acetylglukózamínu obsahuje N-acetylgalaktozamín-4 (alebo 6) -sulfát. Chondroitín-4-sulfát je lokalizovaný hlavne v chrupavke, kostiach, rohovke a embryonálnej chrupke. Chondroitín-6-sulfát - v pokožke, šľachy, väzy, pupočník, srdcové chlopne.

3. Heparín je antikoagulant krvi a lymfy cicavcov, syntetizovaný žírnymi bunkami, ktoré sú prvkom spojivového tkaniva. Je spojená s proteoglykánmi chemickou štruktúrou - disacharidová jednotka pozostáva z zvyšku glukuronát-2-sulfátu a zvyšku N-acetyl-glukózamín-6-sulfátu. Existuje niekoľko typov heparínov, ktoré majú trochu odlišnú štruktúru. Heparín je veľmi silne viazaný na proteíny. Sacharidový reťazec heparínu a chondroitínsulfátov je pripojený k proteínu prostredníctvom O-glykozidickej väzby, ktorá spája konečný uhľohydrátový zvyšok a serínový zvyšok proteínovej molekuly.

4. Murein - hlavný štrukturálny polysacharid bakteriálnych buniek. V mureíne zvyšky dvoch rôznych monosacharidov viazaných v polohe β (1-> 4): N-acetylglukózamín a N-acetylmuramová kyselina, charakteristická pre mureín, sa striedajú. Posledne menovaný je jednoduchý ester kyseliny mliečnej s N-acetylglukózamínom. V bunkovej stene je karboxylová skupina kyseliny mliečnej naviazaná amidovou väzbou na penta-peptid, ktorý spája jednotlivé reťazce mureínu s trojrozmernou sieťovou štruktúrou.

Nukleoproteíny sú komplexné proteíny, v ktorých nukleové kyseliny pôsobia ako neproteínové časti.

Napriek tejto rozmanitosti bielkovín, ktorá existuje v bunkách, príroda vlastne neprešla všetkými možnými kombináciami aminokyselín. Väčšina proteínov pochádza z obmedzeného počtu rodových génov.

Homológne proteíny sa nazývajú, že vykonávajú rovnaké funkcie u rôznych druhov, napríklad hemoglobín vo všetkých stavovcoch prepravuje kyslík, cytochróm c vo všetkých bunkách sa podieľa na procesoch biologickej oxidácie.

Homológne proteíny väčšiny druhov:

a) majú rovnakú alebo veľmi blízku molekulovú hmotnosť;

b) v mnohých polohách obsahujú rovnaké aminokyseliny, nazývané nemenné zvyšky;

c) v niektorých pozíciách existujú významné rozdiely v aminokyselinovej sekvencii, tzv. variabilných oblastiach;

d) obsahujú homologické sekvencie - súbor podobných znakov v aminokyselinovej sekvencii porovnávaných proteínov; okrem rovnakých aminokyselín, tieto sekvencie obsahujú radikály aminokyselín, aj keď sú vo svojich fyzikálno-chemických vlastnostiach rôzne.

Porovnanie aminokyselinovej sekvencie homológnych proteínov ukázalo:

1) konzervatívne, invariantné aminokyselinové zvyšky sú dôležité pre vytvorenie jedinečnej priestorovej štruktúry a biologickej funkcie týchto proteínov;

2) prítomnosť homológnych proteínov naznačuje spoločný evolučný pôvod druhu;

3) počet variabilných aminokyselinových zvyškov v homológnych proteínoch je úmerný fylogenetickým rozdielom medzi porovnanými druhmi;

4) v niektorých prípadoch aj malé zmeny v aminokyselinovej sekvencii môžu spôsobiť poruchy vlastností a funkcií proteínov;

5) však nie všetky zmeny v aminokyselinovej sekvencii spôsobujú poruchy biologických funkcií proteínov;

6) najväčšie porušenie štruktúry a funkcie proteínov sa vyskytuje pri nahradení aminokyselín obsiahnutých v jadre skladania proteínov, ktoré sú súčasťou aktívneho centra, na priesečníku polypeptidového reťazca počas tvorby terciárnej štruktúry.

Proteíny s homologickými oblasťami polypeptidového reťazca, podobnou konformáciou a súvisiacimi funkciami sa rozlišujú na rodiny proteínov. Napríklad serínové proteázy sú rodinou proteínov, ktoré fungujú ako proteolytické enzýmy. Niektoré substitúcie aminokyselín viedli k zmene substrátovej špecificity týchto proteínov a vzniku funkčnej diverzity v rámci rodiny.

Úrovne štrukturálnej organizácie molekuly proteínu. Funkcie bielkovín.

Téma: "ÚROVEŇ ŠTRUKTURÁLNEJ ORGANIZÁCIE PROTEÍNOVÉHO MOLEKULU. FUNKCIE PROTEÍN »

1. Štruktúra aminokyselín, ktoré tvoria proteín. Klasifikácia aminokyselín na základe vlastností ich radikálov.

2. Primárna štruktúra proteínu. Peptidová väzba, zvláštnosti jeho tvorby, pravidlá písania a názvoslovia peptidov. Rozpustnosť peptidov vo vode a organických rozpúšťadlách.

3. Koncepcia úrovní štruktúrnej organizácie molekúl bielkovín, typy chemických väzieb, ktoré stabilizujú každú úroveň. Príklady vláknitých a globulárnych proteínov.

4. Fyzikálne a chemické vlastnosti bielkovín (molekulová hmotnosť, izoelektrický bod, rozpustnosť vo vode). Denaturácia proteínov: faktory spôsobujúce denaturáciu; príklady použitia procesu denaturácie v medicíne.

5. Funkcie proteínov (príklady). Interakcia proteínov s ligandami ako základ pre fungovanie proteínov.

6. Koncepcia jednoduchých a komplexných proteínov. Jednoduché proteíny: protamíny, históny, albumín, globulíny, kolagén, elastín, keratín (charakteristiky zloženia aminokyselín, molekulová hmotnosť, konformácia, rozpustnosť vo vode).

7. Koncepcia metód separácie bielkovín: chromatografické metódy (gélová filtrácia, iónová výmena, hydrofóbna afinitná chromatografia); elektroforetické metódy; ultracentrifugácia, solenie, dialýza. Príklady použitia metód na separáciu proteínov v medicíne a farmácii.

Úrovne štrukturálnej organizácie bielkovín. Typy odkazov, ktoré tvoria jednotlivé štruktúry. Možnosti štrukturálnej organizácie v rámci každej úrovne.

Zvyčajne sa rozlišujú štyri úrovne štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly: primárna, sekundárna, terciárna a kvartérna. Zvážte vlastnosti každej z týchto úrovní.

2.1.1. Primárna štruktúra proteínu je sekvencia striedania aminokyselín v polypeptidovom reťazci. Táto štruktúra je tvorená peptidovými väzbami medzi a-aminoskupinou a a-karboxylovými skupinami aminokyselín (pozri 1.4.2). Majte na pamäti, že aj malé zmeny v primárnej štruktúre proteínu môžu výrazne zmeniť svoje vlastnosti. Príkladom chorôb, ktoré vznikajú v dôsledku zmeny primárnej štruktúry proteínu, je hemoglobinopatia (hemoglobinóza).

Hemoglobín A (Hb A) je prítomný v erytrocytoch zdravých dospelých. Niektorí ľudia majú abnormálny (modifikovaný) hemoglobín - hemoglobín (HbS) v krvi. Jediný rozdiel medzi primárnou štruktúrou HbS a Hb A je nahradenie hydrofilného zvyšku kyseliny glutámovej hydrofóbnym zvyškom valínu v koncovej časti ich β-reťazcov:

Ako viete, hlavnou funkciou hemoglobínu je transport kyslíka do tkanív. Pri podmienkach zníženého parciálneho tlaku O2 sa rozpustnosť hemoglobínu S vo vode a jeho schopnosť viazať a prenášať kyslík znižuje. Erytrocyty majú kosáčikovitý tvar a rýchlo sa zrútia, v dôsledku čoho sa rozvíja anémia (kosáčikovitá anémia).

Je zistené, že sekvencia aminokyselinových zvyškov polypeptidového reťazca proteínu nesie informácie potrebné na vytvorenie priestorovej štruktúry proteínu. Bolo zistené, že každá polypeptidová sekvencia zodpovedá len jednému stabilnému variantu priestorovej štruktúry. Proces skladania polypeptidového reťazca do pravidelnej trojrozmernej štruktúry sa nazýva ohýbanie.

Až donedávna sa predpokladalo, že tvorba priestorovej štruktúry proteínu sa spontánne vyskytuje bez účasti akýchkoľvek zložiek. Avšak pomerne nedávno sa zistilo, že to platí len pre relatívne malé proteíny (asi 100 aminokyselinových zvyškov). V procese skladania väčších bielkovín sú zahrnuté špeciálne proteíny - chaperóny, ktoré umožňujú rýchlo vytvoriť správnu priestorovú štruktúru proteínu.

2.1.2. Sekundárna štruktúra proteínu je spôsob skladania polypeptidového reťazca do helikálnej alebo inej konformácie. Zároveň sa vytvárajú vodíkové väzby medzi skupinami CO a NH na peptidovom reťazci jedného reťazca alebo priľahlých polypeptidových reťazcov. Existuje niekoľko typov sekundárnej štruktúry peptidových reťazcov, z ktorých hlavnými sú a-helix a β-zložená vrstva.

a-helix - tuhá štruktúra, má tvar tyče. Vnútorná časť tejto tyče vytvára pevne skrútenú peptidovú kostru, radikály aminokyselín smerujú smerom von. V tomto prípade skupina CO z každého aminokyselinového zvyšku interaguje s NH-skupinou štvrtého zvyšku z neho. Na jednu otočku skrutkovice je 3,6 aminokyselinových zvyškov a rozteč helixu je 0,54 nm (obrázok 2.1).

Obrázok 2.1. a-skrutkovice.

Niektoré aminokyseliny zabraňujú koagulácii reťazca v a-helixe a na ich mieste je kontinuita špirály rozbitá. Tieto aminokyseliny zahŕňajú prolín (v ktorom je atóm dusíka súčasťou pevnej kruhovej štruktúry a rotačné pôsobenie okolo N-Ca väzby je nemožné), rovnako ako aminokyseliny s nabitými radikálmi, ktoré elektrostaticky alebo mechanicky zabraňujú tvorbe a-helixu. Ak sú v jednej cievke (približne 4 aminokyselinové zvyšky) dva takéto radikály (alebo viac), interagujú a deformujú skrutkovicu.

Ss-zložená vrstva sa líši od a-helixu tým, že má plochý, nie tyčovitý tvar. Vytvára sa pomocou vodíkových väzieb v jednom alebo viacerých polypeptidových reťazcoch. Peptidové reťazce môžu byť umiestnené v jednom smere (rovnobežne) alebo v opačných smeroch (protiparalelné), ktoré sa podobajú na akordeónové kožušiny. Bočné radikály sú nad a pod rovinou vrstvy.

Obrázok 2.2. ß-zložená vrstva.

Všimnite si, že druh sekundárnej štruktúry proteínu je určený jeho primárnou štruktúrou. Napríklad na mieste prolínového zvyšku (atómy pyrolidínového kruhu v proline ležia v rovnakej rovine) peptidový reťazec vytvára ohyb a vodné väzby medzi aminokyselinami nie sú vytvorené. Preto proteíny s vysokým obsahom prolínu (napríklad kolagén) nie sú schopné tvoriť a-helix. Radikály aminokyselín, ktoré nesú elektrický náboj, tiež bránia spiralizácii.

2.1.3. Terciárna štruktúra proteínu je distribúcia všetkých atómov proteínovej molekuly vo vesmíre, alebo inými slovami priestorové balenie špirálovitého polypeptidového reťazca. Hlavnou úlohou pri tvorbe terciárnej štruktúry proteínu sú vodíkové, iónové, hydrofóbne a disulfidové väzby, ktoré vznikajú v dôsledku interakcie medzi radikálmi aminokyselín.

  • Vodíkové väzby sa tvoria medzi dvoma polárnymi nenabitými radikálmi alebo medzi nenabitými a nabitými radikálmi, napríklad zvyšky serínu a glutamínu:

  • Medzi navzájom nabitými radikálmi, ako je glutamát a arginín, sa môžu vyskytovať iónové väzby:

  • Hydrofóbne interakcie sú charakteristické pre nepolárne radikály, napríklad valín a leucín:

  • Disulfidové väzby sa tvoria medzi SH-skupinami dvoch cysteínových radikálov umiestnených v rôznych častiach polypeptidového reťazca:
    .

    Tvar molekuly a charakteristiky tvorby terciárnej štruktúry proteínov sú rozdelené na globulárne a fibrilárne.

    Globulárne proteíny - majú sférický alebo eliptický tvar molekuly (globule). V procese tvorby krviniek sú hydrofóbne aminokyselinové radikály ponorené do vnútorných oblastí, hydrofilné radikály sú umiestnené na povrchu molekuly. Pri interakcii s vodnou fázou vytvárajú polárne radikály množstvo vodíkových väzieb. Bielkoviny sa udržiavajú v rozpustenom stave kvôli náplni a hydratovanej škrupine. V tele, globulárne proteíny vykonávajú dynamické funkcie (transport, enzymatické, regulačné, ochranné). Globulárne proteíny zahŕňajú:

    • Albumín - proteín plazmy; obsahuje mnoho zvyškov glutamátu a aspartátu; precipituje pri 100% nasýtení roztoku síranom amónnym.
    • Globulíny - plazmatické bielkoviny; v porovnaní s albumínom majú vyššiu molekulovú hmotnosť a obsahujú menej zvyškov glutamátu a aspartátu, ktoré sa vyzrážajú pri 50% nasýtení roztoku síranom amónnym.
    • Históny sú súčasťou bunkového jadra, kde tvoria komplex s DNA. Obsahujú veľa arginínových a lyzínových zvyškov.

    Vláknové proteíny - majú vláknitú formu (vlákna), tvoria vlákna a zväzky vlákien. Existuje veľa kovalentných zosieťovačov medzi susednými polypeptidovými reťazcami. Nerozpustný vo vode. Prechod na roztok je zabránený nepolárnymi aminokyselinovými radikálmi a zosieťovaním medzi peptidovými reťazcami. V tele, vykonávajú hlavne štrukturálnu funkciu, poskytujú mechanickú silu tkanív. Fibrilárne proteíny zahŕňajú:

    • Kolagén je proteín spojivového tkaniva. V jej zložení prevládajú aminokyseliny glycín, prolín, hydroxyprolín.
    • Elastín je elastický ako kolagén, je súčasťou stien tepien, pľúcneho tkaniva, v jeho zložení prevažujú aminokyseliny glycín, alanín a valín.
    • Keratín je proteín pokožky a kožných derivátov, aminokyselina cysteín prevláda vo svojej štruktúre.

    2.1.4. Kvartérna štruktúra proteínu je umiestňovanie interagujúcich podjednotiek tvorených jednotlivými polypeptidovými proteínovými reťazcami do priestoru. Kvartérna štruktúra je najvyššia úroveň organizácie proteínovej molekuly, navyše viac ako polovica známych proteínov ju nemá. Proteíny s kvartérnou štruktúrou sa tiež nazývajú oligomérne proteíny a polypeptidové reťazce zahrnuté v ich zložení sa nazývajú podjednotky alebo protoméry. V niektorých proteínoch sú takéto podjednotky rovnaké alebo majú podobnú štruktúru, zatiaľ čo iné proteíny pozostávajú z podjednotiek s reťazcami rôznych typov.

    Každý z protomérov sa syntetizuje ako samostatný polypeptidový reťazec, ktorý sa zrúti do globule a potom sa spojí s druhým samou zostavou. Každá podjednotka obsahuje oblasti schopné interakcie s príslušnými oblasťami iných podjednotiek. Tieto interakcie sa uskutočňujú prostredníctvom vodíkových, iónových a hydrofóbnych väzieb medzi radikálmi aminokyselín, ktoré tvoria rôzne reťazce.

    Oligomérne proteíny môžu existovať vo forme niekoľkých stabilných konformácií a majú alosterické vlastnosti, to znamená, že sú schopné zmeniť z jednej konformácie na inú so zmenou ich funkčnej aktivity. Erytrocytový proteínový hemoglobín, enzým fosfofruktokináza a mnoho ďalších môžu slúžiť ako príklady oligomérnych proteínov.

    Štrukturálna organizácia a fungovanie oligomérnych proteínov bude podrobnejšie diskutovaná v ďalšej téme pomocou príkladu hemoglobínu (obr. 2.3).

    Obrázok 2.3. Priestorová štruktúra hemoglobínu. Štruktúra jeho molekuly pozostáva zo štyroch párov identických podjednotiek označených písmenami α a β. Neproteínová časť hemoglobínu - heme - je zobrazená modrou farbou.

    Tiež známe proteíny, ktorých model sa skladá z dvoch alebo viacerých polypeptidových reťazcov spojených disulfidovými väzbami (inzulín, trombín). Takéto proteíny nemôžu byť oligomérne. Takéto proteíny sú vytvorené z jediného polypeptidového reťazca v dôsledku čiastočnej proteolýzy - miestne štiepenie peptidových väzieb. Alosterické vlastnosti charakteristické pre oligomérne proteíny nemajú takéto proteíny.

  • Prečítajte Si Viac O Výhodách Produktov

    Produkty, ktoré nemôžu byť spojené s urolitiázou

    Výživa pre urolitiázuObličkové kamene sa tvoria v rozpore s metabolickými procesmi. Samozrejme, kameň sa môže odstrániť operáciou, ale to nezmení metabolizmus.

    Čítajte Viac

    Nasýtené mastné kyseliny, v ktorých sú výrobky

    Krása a zdravie Zdravie VýživaDnes takmer každý vie, že tuky sú odlišné, ale mnohí predstavitelia úradnej medicíny a rôznych vedeckých odborov majú tendenciu vysvetľovať vznik väčšiny ochorení, ktoré sú bežné v našej dobe ich používaním.

    Čítajte Viac

    Kde je viac kofeínu? Čo jeme...

    Kofeín je prírodný alkaloid s narkotickým účinkom. Niektoré rastliny ju potrebujú na ochranu. Osoba môže konzumovať kofeín bez vážneho poškodenia. Alkaloid je schopný posilniť a regulovať excitáciu mozgovej kôry.

    Čítajte Viac